Yleiskatsaus
Toissijainen rakenne on biokemiallinen ja rakennebiologia viittaa biogeeniseen molekyyliin, kuten proteiiniin ja nukleiinihappoon (DNA tai RNA), kolmiulotteiseen osittaisen segmentin muotoon. . Se ei kuvaa mitään tiettyä atomipaikkaa, joka käsitellään kolmannen tason rakenteessa.
Yksityiskohdat
Muihin rakenteellisiin piirteisiin liittyvän vetysidoksen vuoksi määritetty toisiorakenne on hieman epäreilu. Proteiinispiraalina pääketjua käytetään Ramanin vahvan oireyhtymän tietyllä alueella. Tällä tavalla sitä kutsutaan "spiraaliksi" tällä kaksipuolisella alueella riippumatta siitä, onko se todellinen vetysidos. Myös muita hieman epämuodollisia määritelmiä suositellaan, ja ne ovat enimmäkseen sovelluskäyrän eriyttämisen käsitettä, kuten kaarevuus ja ajallisuus. Kaikkein huomaamattomin, on tarpeen laskea rakenteellinen biologinen käyttäytyminen atomitason toissijaisen rakenteen määrittämiseksi ja tallentamiseksi.
Biologisen jättimäisen molekyylin toissijainen rakenne voidaan arvioida alustavasti. Proteiineille se tunnetaan yleisenä menetelmänä (aallonpituus 170-250 nm) pyöreäkromatografia. α-kierteinen rakenne voidaan näyttää vähintään 208 nm ja 222 nm, kun taas minimi 204 nm tai 207 nm voidaan näyttää ortodoksisena tai β-taittorakenteena, vastaavasti. Vähemmän käytetty menetelmä on infrapunaspektri, joka havaitsee vetysidoksesta johtuvan amiiniryhmän värähtelyn. Lopuksi toissijaista rakennetta voidaan siirtää tarkasti ydinmagneettisen resonanssin kemiallisilla osilla.
Numero
DSSP on lyhenne sanoista "DefineSecondaryStructureOfproteins", joka on kaksiulotteinen toissijainen rakenne, jolla tiedetään olevan tunnettuja kolmiulotteisia rakenteita. DSSP-numero on tyypillisesti kuvaus yhdellä englanninkielisellä kirjaimella kuvaamaan proteiinin toissijaista rakennetta. Toissijainen rakenne määritellään vetysidosmuodon perusteella.
* g: 3 kulmakierre (eli 310 spiraali). Lyhin pituus on 3 jäännöstä.
* h: 4 kulmakierrettä (α helix). Lyhin pituus on 4 jäännöstä.
* i: 5 kulmakierre (π helix). Lyhin pituus on 5 jäännöstä.
* t: vetyavaimen kulma (3, 4 tai 5 kulmaa).
* E: Rinnakkais β-taitos tai/ja anti-rinnakkaistaitemuoto (jatkeketju). Lyhin pituus on 2 jäännöstä.
* b: jäännös erillisessä β-sillassa (beeta-laskostuva vetysidospari)
* S: taivutus (määrittää ainutlaatuisen ei-vetysidoksen)
Kaikki edellä olevien muotojen tähteet on määritelty DSSP:ssä, ja joskus C, joka edustaa C:tä, edustaa rengasta. Spiraalit (eli g, h ja i) ja taittomuodot vaativat tietyn pituuden. Tämä tarkoittaa, että primäärirakenteen viereisten tähteiden on muodostettava sama vetysidosmuoto. Jos spiraalin tai taitoksen vetysidosmuoto on liian lyhyt, se koodataan t:llä tai b:llä, vastaavasti. On olemassa muita proteiinien toissijaisia rakennenumeroita, mutta vähemmän käyttöä.
Proteiinin sekundaarirakenne Ennustus
Varhaisen proteiinin sekundaarirakenteen ennustusmenetelmänä on rakentaa taipumus, joka perustuu aminohappojen muodostusspiraaliin tai laskostukseen, ja joskus on arvioitava, että se muodostaa sekundaarirakenteen. Menetelmää käytetään. Näillä menetelmillä voi olla noin 60 %:n tarkkuus jäännöksen kolmesta tilasta (kierre, taittuminen tai kihara), ja tarkkuutta voidaan suurentaa suuresti 80 %:iin, jos voidaan käyttää monisekvenssikohdistusta. Monisekvenssikohdistus voi tietää aminohappojen intensiivisen jakautumisen tietyssä paikassa (mukaan lukien sen läheisyydessä, 7 tähdettä kummallakin puolella), kun taas evoluutioprosessit tarjoavat rakenteellisen suuntauksen selkeämmin. Esimerkiksi glymiinihappo tietyssä paikassa proteiinissa itsessään on osoittanut, että se on mielivaltainen muoto. Monisekvenssivertailuja voidaan kuitenkin löytää, että 95 %:ssa proteiinista 5 miljoonan vuoden iän jälkeen se on suotuisa spiraaliaminohappo. Lisäksi keskimääräinen hydrofobisuus havaitaan tässä asennossa, ja havaitaan myös, että sen jäännösliukoisuus on yhdenmukainen alfaheliksin kanssa. Yhdessä nämä tekijät osoittavat, että alkuperäinen proteiini glymonihapossa on heliksirakenne, ei mikään mielivaltainen. Erilaiset menetelmät yhdistävät olemassa olevan datan muodostaen kolme tilaennustetta, näissä menetelmissä on hermoverkkoja, piilotettuja Markov-malleja ja tukivektorikoneita. Nykyaikainen ennustemenetelmä voi myös antaa kärrypisteen kunkin paikan ennustetuloksesta.
Toissijaisen rakenteen ennustusmenetelmää on kalibroitu jatkuvasti, kuten EVA-kokeita. Noin 270 viikon testin perusteella tarkin lähestymistapa on Psipred, SAM, Porter, PROF ja SABLE. Mielenkiintoista on, että konsensuksen tai johdonmukaisuuden löytäminen näistä menetelmistä ei paranna niiden tarkkuutta. Suurin parannus on ilmeisesti ennustettu beta-osakkeille, koska käytetyt menetelmät jättävät huomiotta jotkin β-osuudet. Yleensä korkein ennustetarkkuus voi saavuttaa vain 90 % DSSP-standardimenetelmän luonteesta johtuen kalibroinnin ennustetta vastaan.
Tarkka toissijainen rakenteellinen ennuste on tärkeä kolmitasoisen rakenteen ennusteen raseeminen. Esimerkiksi määritetty βαββ-sekundaarinen rakennemuoto on raudan oksidatiivisen proteiinin merkki.
Proteiini
Proteiinin sekundaarirakenne käsittää paikallisen tähteen välisen vuorovaikutuksen, jota säätelee vetysidos. Yleisin toissijainen rakenne on alfa-spiraali ja β-taitos β-kulman ja satunnaisen kaarevuuden lisäksi. Muilla spiraaleilla, kuten 310 spiraalilla, kuten 310 spiraalilla, kuten 310 spiraalilla, on edullinen vetysidosmuoto, mutta nämä spiraalit ovat hyvin harvinaisia luonnollisissa proteiineissa ja α on kierteisesti haitallisesti haitallisesti täytetty. Se löytyy vain loppu. Kiristä kulma, löysät ja joustavat pyöreät linkit enemmän "sääntöihin" toissijaisia rakenteita. Mielivaltainen muoto ei ole todellinen toissijainen rakenne, vaan se on luokka toissijaisia rakenteita, joista puuttuu säännöt.
Aminohapolla on erilaisia kykyjä muodostaa erilaisia sekundaarisia rakenteita. Proliini ja glysiini ilmestyvät kulmaan, ja ne voivat tutkia α-spiraalirungon sääntömuotoa, mutta molemmilla on epänormaalit morfologiset ominaisuudet. Spiraalimuodossa olevaa aminohappoa käytetään proteiineissa, alaniinissa, leusiinissa, glutamaatissa ja lysiinissä (aminohappomonohydraatti); vastakkaiset suuret aromaattiset tähteet (tryptofaani, tyrosiinin ja fenyylialaniinin aminohapot (isobiliini, proliini ja treoniini)) ja Cβ:a käytetään β-laskoksena, jos et kuitenkaan riitä muodostamaan luotettavaa menetelmää sekundaarirakenteen ennustamiseksi.
Nukleiinihappo
Nukleiinihapoilla on myös toissijaisia rakenteita, ja suurin osa niistä on yksijuosteisia ribonukleiinihappomolekyylejä (RNA). RNA:n sekundaarirakenne voidaan jakaa kierteiseen (täydellinen emäspari) ja erityyppisiin renkaisiin (epäonnistuneet nukleotidit, joita ympäröi spiraali). Varsirengasrakenne on kierteisten rakenteiden kantapari ja pää on lyhytaikainen rengas. Tämä varsirengasrakenne on hyvin yleinen ja on perusyksikkö, joka rakentaa suuria rakenteellisia primitiivisiä, kuten apilarakennetta (eli neljä ruuviliitosta kuljetus-RNA:ssa). Sisärengasrakenne (lyhyet vapaat kannat spiraalien pitkässä pohjaparissa) ja pullistuma (lisätyöntö helix-kantoihin, mutta suhteellisissa osuuksissa ei ole parillista pohjaa). Lopuksi RNA:ssa esiintyy myös nukkeja ja peruskolmioita.
Lähes koko RNA:n sekundaarirakenteesta johtuen se koostuu emäsparista väliaineena, jonka voidaan sanoa määrittävän, mikä emäs on pariutunut molekyylissä tai kompleksissa. Perinteinen Huatan-Krick-perusviiva ei kuitenkaan ole vain RNA:n sovitusmenetelmä, vaan myös Hobin paritusmenetelmä on hyvin yleinen.
Tasorakenne
Biologista tietoa käytetään, jossa yksi sovellus on käyttää ennustettuja RNA:n sekundaarisia rakenteita etsimään genomia, jota käytetään RNA:n toiminnallisina muotoina koodatun sijaan. Esimerkiksi pienimolekyylisellä RNA:lla on pitkä varsirengasrakenne, jonka katkaisee pieni sisärengas. RNA:n mahdollisen sekundaarirakenteen laskemista voidaan käyttää dynaamisella suunnittelumenetelmällä, mutta se ei pysty havaitsemaan pseudosolmua tai muita emäspareja yleisellä menetelmällä ilman kattavaa verkkoa. Siinä on satunnainen konteksti. Mfold on verkkosivusto, joka käyttää dynaamista suunnittelua.
Kohdennettu
Proteiinin ja RNA:n sekundaarirakennetta voidaan käyttää apuna monisekvenssivertailussa. Tämä kohdistus voi olla tarkempi, kun toisen tason rakennetiedot on lisätty. Joskus se ei kuitenkaan ole hyödyllinen RNA:lle, mikä johtuu siitä, että RNA-emäksen kontrastisekvenssi on varastoitu enemmän. Jotkut proteiinit, joita ei voi verrata primaarirakenteeseen, sekundaarirakenne voi joskus löytää suhteen niiden välillä.