Přehled
Sekundární struktura je biochemická a strukturní biologie se týká biogenní molekuly, jako je protein a nukleová kyselina (DNA nebo RNA), trojrozměrná forma částečného segmentu. . Nepopisuje žádné konkrétní atomové umístění, které bude zpracováno ve struktuře třetí úrovně.
Podrobnosti
Kvůli vodíkové vazbě spojené s jinými strukturálními rysy je definovaná sekundární struktura mírně nespravedlivá. Jako proteinová spirála se hlavní řetězec používá ve specifické oblasti Ramanova silného syndromu. Tímto způsobem se v tomto dvoustranném rozsahu nazývá „spirála“, bez ohledu na to, zda se jedná o skutečnou vodíkovou vazbu. Doporučují se také další mírně neformální definice, většinou jde o koncept diferenciace aplikační křivky, jako je zakřivení a temporalita. Nejnenápadnější je třeba vypočítat strukturně biologické chování pro určení a zaznamenání sekundární struktury atomové úrovně.
Sekundární strukturu biologické obří molekuly lze předběžně odhadnout. U proteinů je známá jako běžná metoda (vlnová délka 170-250 nm) kruhová chromatografie. α-helikální struktura může být zobrazena v minimu 208 nm a 222 nm, zatímco minimum 204 nm nebo 207 nm může být zobrazeno v ortodoxní nebo β skládací struktuře. Méně používanou metodou je infračervené spektrum, které detekuje oscilaci aminové skupiny v důsledku vodíkové vazby. Konečně, sekundární struktura může být přesně posunuta chemickými disky nukleární magnetické rezonance.
Číslo
DSSP je zkratka "DefineSecondaryStructureOfproteins", což je dvourozměrná sekundární struktura, o které je známo, že má známé trojrozměrné struktury. Číslo DSSP je typicky popis s použitím jednoho anglického písmena k popisu sekundární struktury proteinu. Sekundární struktura je specifikována na základě režimu vodíkové vazby.
* g: spirála se 3 rohy (tj. spirála 310). Nejkratší délka je 3 zbytky.
* h: spirála se 4 rohy (šroubovice α). Nejkratší délka je 4 zbytky.
* i: 5 rohová spirála (π šroubovice). Nejkratší délka je 5 zbytků.
* t: úhel vodíkového klíče (3, 4 nebo 5 rohů).
* E: Paralelní β skládání nebo / a antiparalelní skládací forma (prodlužovací řetězec). Nejkratší délka je 2 zbytky.
* b: zbytek v samostatném β můstku (pár beta skládacích vodíkových vazeb)
* S: ohýbání (specifikováno jedinečnou nevodíkovou vazbou)
Všechny zbytky výše uvedených forem jsou specifikovány v DSSP a někdy C, což představuje C. představuje kruh. Spirály (tj. g, h ai) a skládací formy vyžadují určitou délku. To znamená, že zbytky sousedící s primární strukturou musí tvořit stejný režim vodíkové vazby. Pokud je režim vodíkové vazby spirály nebo skládání příliš krátký, bude zakódován v t nebo b. Existují další sekundární strukturní čísla proteinů, ale méně použití.
Předpověď sekundární struktury proteinu
Metoda časné predikce sekundární struktury proteinu spočívá ve vytvoření tendence založené na spirále nebo skládání aminokyselin a někdy je nutné odhadnout, že tvoří sekundární strukturu. Metoda se používá. Tyto metody mohou mít přesnost asi 60 % ze tří stavů (šroubovice, skládání nebo zvlnění) zbytku a přesnost lze výrazně zvýšit až na 80 %, pokud lze použít zarovnání více sekvencí. Vícesekvenční zarovnání může znát intenzivní distribuci aminokyselin v určitém místě (včetně v jeho blízkosti, 7 zbytků na každé straně), zatímco evoluční procesy poskytují strukturnímu trendu jasnější kresbu. Například kyselina glyminová v určitém místě v samotné bílkovině ukázala, že jde o libovolný tvar. Vícesekvenčním srovnáním však lze zjistit, že v 95 % proteinu po přiblížení se 5 milionům let jde o příznivou spirální aminokyselinu. Kromě toho je v této poloze detekována průměrná hydrofobicita a bude také zjištěno, že její zbytková rozpustnost je konzistentní s alfa šroubovicí. V kombinaci tyto faktory ukazují, že původní protein v kyselině glymonové je spirálovitou strukturou, nikoli libovolným. Různé metody kombinují existující data do tří stavových predikcí, tyto metody mají neuronové sítě, skryté Markovovy modely a podporují vektorové stroje. Moderní predikční metoda může také poskytnout trolley skóre na výsledku predikce každé pozice.
Metoda predikce sekundární struktury byla neustále kalibrována, jako jsou experimenty EVA. Na základě testu trvajícího asi 270 týdnů je nejpřesnější přístup Psipred, SAM, Porter, PROF a SABLE. Je zajímavé, že nalezení konsenzu nebo konzistence v těchto metodách nezvyšuje jejich přesnost. Největší zlepšení se zdánlivě očekává u beta akcií, protože použité metody budou ignorovat některé β-akcie. Obecně platí, že nejvyšší prediktivní přesnost může vzhledem k povaze standardní metody DSSP dosáhnout pouze 90 % oproti predikci kalibrace.
Přesná sekundární strukturální predikce je důležitou racemickou předpovědí tříúrovňové struktury. Například určený βαββ-sekundární strukturní mód je markerem proteinu oxidujícího železo.
Protein
Sekundární struktura proteinu zahrnuje interakci mezi lokálním zbytkem, který je upraven vodíkovou vazbou. Nejběžnější sekundární strukturou je alfa-spirála a β-násobek, kromě β-úhlu a náhodného zakřivení. Jiné spirály, jako je 310 spirál, jako je 310 spirála, jako je 310 spirál, mají výhodný režim vodíkové vazby, ale tyto spirály jsou v přírodních proteinech velmi vzácné a α je spirálovitě nepříznivě nepříznivě nepříznivě vyplněno Lze jej nalézt pouze v konec. Utáhněte roh, volné a pružné kruhové odkazy více "praví" sekundární struktury. Libovolný tvar není skutečnou sekundární strukturou, ale je to třída sekundárních struktur bez pravidel.
Aminokyselina má různé schopnosti při vytváření různých sekundárních struktur. Prolin a glycin se objeví na rohu a mohou rozptýlit formu α spirální kostry, ale oba mají abnormální morfologické schopnosti. Aminokyselina ve spirálovité formě se používá v proteinu, alaninu, leucinu, glutamátu a lysinu (monohydrát aminokyseliny), naopak velké aromatické zbytky (tryptofan, aminokyseliny (isobilin, prolin a threonin) tyrosinu a fenylalaninu) a Cβ se používají ve formě β foldu, pokud však nestačíte vytvořit spolehlivou metodu k předpovědi sekundární struktury.
Nukleová kyselina
Nukleové kyseliny mají také sekundární struktury a většina z nich jsou jednovláknové molekuly ribonukleové kyseliny (RNA). Sekundární strukturu RNA lze rozdělit na helikální (kompletní pár bází) a různé typy kruhů (neúspěšné nukleotidy obklopené spirálou). Struktura kmenového prstence je základní pár spirálových struktur a konec je krátkodobý prstenec. Tato struktura kmenových prstenců je velmi běžná a je základní jednotkou, která konstruuje velká strukturální primitiva, jako je jetelová struktura (tj. čtyři šroubové spoje v transportní RNA). Vnitřní prstencová struktura (krátké volné báze v dlouhém základním páru spirál) a vyboulení (dodatečné vložení do šroubovicových pažbiček, ale není zde žádná párová báze v relativních podílech). Konečně se v RNA objeví i loutka a základní trojice.
Vzhledem k téměř veškeré sekundární struktuře RNA je tvořena párem bází jako prostředníkem, o kterém lze říci, že určuje, která báze je v molekule nebo komplexu spárována. Tradiční Huatan-Krickova základní linie však není pouze metodou párování RNA a velmi běžná je také Hobova metoda párování.
Struktura úrovně
Používá se biologická informace, ve které je jednou aplikací použití predikovaných sekundárních struktur RNA k hledání genomu používaného jako funkční formy RNA spíše než kódované. Například malá molekula RNA má dlouhou kmenovou kruhovou strukturu, která je přerušena malým vnitřním kruhem. Výpočet možné sekundární struktury RNA lze použít metodou dynamického plánování, ale nemůže detekovat pseudo-uzel nebo jiné páry bází pomocí obecné metody bez komplexního online. Existuje náhodný kontext. Mfold je web, který využívá dynamické plánování.
Zarovnané
Sekundární struktura proteinu a RNA může být použita jako pomoc při srovnání více sekvencí. Toto zarovnání může být přesnější po přidání strukturálních dat druhé úrovně. Někdy to však není užitečné pro RNA, protože kontrastní sekvence bází RNA je více uložena. Některé proteiny, které nelze srovnávat s primární strukturou, může sekundární struktura někdy najít vztah mezi nimi.