вторична структура

Общ преглед

Вторичната структура е биохимична, а структурната биология се отнася до биогенна молекула като протеин и нуклеинова киселина (ДНК или РНК), триизмерна форма на частичен сегмент. . Той не описва конкретно атомно местоположение, което ще бъде обработено в структурата на трето ниво.

Подробности

Поради водородната връзка, свързана с други структурни характеристики, дефинираната вторична структура е леко несправедлива. Като протеинова спирала, основната верига се използва в специфичната област на Рамановия силен синдром. По този начин тя се нарича "спирала" в този двустранен диапазон, независимо дали е истинска водородна връзка. Други леко неформални дефиниции също се препоръчват и са най-вече концепцията за диференциация на кривата на приложение, като кривина и темпоралност. Най-незабележимото е необходимо да се изчисли структурното биологично поведение, за да се определи и запише вторичната структура на атомното ниво.

Вторичната структура на биологичната гигантска молекула може да бъде предварително оценена. За протеините е известен като общ метод (дължина на вълната 170-250 nm) кръгла хроматография. α-спиралната структура може да бъде показана в минимум 208 nm и 222 nm, докато минималните 204 nm или 207 nm могат да бъдат показани съответно в ортодоксална или β сгъваема структура. По-малко използван метод е инфрачервен спектър, който открива колебанията на аминогрупата, дължащи се на водородна връзка. И накрая, вторичната структура може да бъде преместена точно от химическите изчисления на ядрено-магнитния резонанс.

Номер

DSSP е съкращение от „DefineSecondaryStructureOfproteins“, което е двуизмерна вторична структура, за която е известно, че има известни триизмерни структури. DSSP номерът обикновено е описание, използващо една английска буква за описание на вторичната структура на протеина. Вторичната структура е определена въз основа на режима на водородна връзка.

* g: 3 ъглова спирала (т.е. 310 спирала). Най-късата дължина е 3 остатъка.

* h: 4-ъглова спирала (α спирала). Най-късата дължина е 4 остатъка.

* i: 5 ъглова спирала (π спирала). Най-късата дължина е 5 остатъка.

* t: ъгъл на водороден ключ (3, 4 или 5 ъгъла).

* E: Паралелна β гънка или / и антипаралелна форма на сгъване (удължителна верига). Най-късата дължина е 2 остатъка.

* b: остатък в рамките на отделен β мост (двойка бета сгъваеми водородни връзки)

* S: огъване (определено от уникалната неводородна връзка)

Всички остатъци от горните форми са посочени в DSSP и понякога C, което представлява C. представлява пръстена. Спиралите (т.е. g, h и i) и сгъваемите форми изискват определена дължина. Това означава, че остатъците, съседни на първичната структура, трябва да образуват същия режим на водородна връзка. Ако режимът на водородна връзка на спиралата или нагъването е твърде къс, той ще бъде кодиран съответно в t или b. Има други протеинови вторични структурни номера, но по-малко използвани.

Прогноза за вторична структура на протеин

Ранният метод за предсказване на вторичната структура на протеина е да се изгради тенденция въз основа на образуване на спирала или нагъване на аминокиселина и понякога трябва да се оцени, че се образува вторична структура. Методът се използва. Тези методи могат да имат точност от около 60% от трите състояния (спирала, нагъване или извиване) на остатъка и точността може да бъде значително увеличена до 80%, ако може да се използва подравняване с множество последователности. Подравняването на множество последователности може да знае интензивното разпределение на аминокиселини в определено място (включително в близост до него, 7 остатъка във всяка страна), докато еволюционните процеси осигуряват по-ясна структурна тенденция. Например, глиминовата киселина на определено място в самия протеин показа, че има произволна форма. Въпреки това, сравненията с множество последователности могат да установят, че в 95% от протеина след наближаване на 5 милиона години това е благоприятна спирална аминокиселина. Освен това средната хидрофобност се открива в тази позиция и също така ще се установи, че неговата остатъчна разтворимост е в съответствие с алфа спиралата. В комбинация тези фактори показват, че оригиналният протеин в глимонова киселина е спираловидна структура, а не произволна. Различни методи комбинират съществуващи данни, за да формират прогнози за три състояния, тези методи имат невронни мрежи, скрити модели на Марков и поддържащи векторни машини. Съвременният метод за прогнозиране може също така да осигури тролей резултат при прогнозния резултат за всяка позиция.

Методът за предсказване на вторичната структура е постоянно калибриран, като например EVA експерименти. Въз основа на тест от около 270 седмици, най-точният подход е Psipred, SAM, Porter, PROF и SABLE. Интересно е, че намирането на консенсус или последователност в тези методи не повишава тяхната точност. Най-голямото подобрение изглежда се предвижда в бета акциите, тъй като използваните методи ще игнорират някои β-акции. Като цяло, най-високата точност на прогнозиране може да достигне само 90%, поради естеството на стандартния метод DSSP, спрямо прогнозата на калибрирането.

Точното вторично структурно предвиждане е важен рацемичен елемент от тристепенното структурно предвиждане. Например, определен βαββ-вторичен структурен режим е маркер за железен оксидативен протеин.

Протеин

Вторичната структура на протеина включва взаимодействието между локалния остатък, регулиран от водородната връзка. Най-често срещаната вторична структура е алфа-спирала и β-гънка, в допълнение към β-ъгъл и произволна кривина. Други спирали, като 310 спирали, като 310 спирали, като 310 спирали, имат изгоден режим на водородна връзка, но тези спирали са много редки в естествените протеини и α е спирално неблагоприятно неблагоприятно неблагоприятно запълнен Може да се намери само в край. Затегнете ъгъла, разхлабени и гъвкави кръгови връзки повече "правила" вторични структури. Произволната форма не е реална вторична структура, но е клас от вторични структури без правила.

Аминокиселината има различни способности за образуване на различни вторични структури. Пролинът и глицинът ще се появят в ъгъла и могат да диссертират формата на правилото на α спиралния скелет, но и двата имат необичайни морфологични способности. Аминокиселината със спирална форма се използва в протеина, аланин, левцин, глутамат и лизин (аминокиселина монохидрат); противоположни, големи ароматни остатъци (триптофан, аминокиселините (изобилин, пролин и треонин) на тирозин и фенилаланин) и Cβ се използват под формата на β гънка.Ако обаче не сте достатъчни, за да формирате надежден метод за прогнозиране на вторичната структура.

Нуклеинова киселина

Нуклеиновите киселини също имат вторични структури и повечето от тях са едноверижни молекули на рибонуклеинова киселина (РНК). Вторичната структура на РНК може да бъде разделена на спирала (завършена базова двойка) и различни видове пръстени (неуспешни нуклеотиди, заобиколени от спиралата). Структурата на пръстена на стъблото е основна двойка спирални структури, а краят е краткотраен пръстен. Тази пръстеновидна структура на стъблото е много често срещана и е основна единица, която изгражда големи структурни примитиви като структура на детелина (т.е. четири винтови съединения в транспортната РНК). Структурата на вътрешния пръстен (без къси основи в двойката спирали с дълга основа) и издуването (допълнително вмъкване в спиралните щифтове, но няма основа за сдвояване в относителните дялове). И накрая, марионетни и базови тройки също ще се появят в РНК.

Поради почти цялата вторична структура на РНК, тя е изградена от базова двойка като посредник, който може да се каже, че определя коя база е сдвоена в молекула или комплекс. Традиционната базова линия на Huatan-Krick обаче не е само метод за съвпадение на РНК, а методът на сдвояване на Hob също е много често срещан.

Структура на ниво

Използва се биологична информация, в която едно приложение е да се използват предвидени РНК вторични структури за търсене на геном, използван като РНК функционални форми, а не кодиран. Например, малката молекула РНК има дълга пръстеновидна структура на стеблото, която е прекъсната от малък вътрешен пръстен. Изчисляването на възможната вторична структура на РНК може да се използва чрез метод на динамично планиране, но не може да открие псевдовъзел или други базови двойки с метод с общо предназначение без изчерпателен онлайн. Има случаен контекст. Mfold е уебсайт, който използва динамично планиране.

Подравнени

Вторичната структура на протеин и РНК може да се използва за подпомагане на сравнението на множество последователности. Това подравняване може да стане по-точно, след като се добавят структурните данни от второ ниво. Въпреки това, понякога това не е полезно за РНК, което е така, защото контрастната последователност на базата на РНК е по-добре съхранена. Някои протеини, които не могат да бъдат сравнени с първичната структура, вторичната структура понякога може да намери връзката между тях.